Natural sciences · Catalyse enzymatique
Site actif, complexe ES & cinétique
كيف يتعرّف الإنزيم على ركيزته، ولماذا تبلغ سرعة التفاعل حدا أقصى
9 minutes
The academic content is in Arabic, as at the BAC and as in the app.
What the syllabus expects from you
- الموقع الفعال (تكامل بنيوي)، التكامل المحفز (adaptation induite)
- معقد إنزيم-ركيزة (روابط ضعيفة)
- السرعة الابتدائية Vi وتشبّع الإنزيم (مستوى Vmax = تشبّع الإنزيم لا نفاد الركيزة)
- نماذج أنواع التفاعل الإنزيمي
- التثبيط التنافسي (نفس Vmax، انزياح المنحنى)
The method
- قراءة منحنى Vi مقابل [الركيزة] (شكل التشبّع)
- تأويل إعادة الانطلاق عند حقن ثانٍ (لا يُستهلك)
The formulas
- Vi = ΔP/Δt أو −ΔS/Δt
- عند التشبّع: Vi → Vmax (كل المواقع الفعالة مشغولة)
The common mistakes
- تفسير المستوى بنفاد الركيزة بدل تشبّع الإنزيم
- إهمال مفهوم التكامل المحفز
The kind of exercise that comes up at the BAC
-
cinétique glucose-oxydase (EXAO) medium
منحنى O2 → سرعة + إعادة استعمال الإنزيم
-
Vi vs [S] (saturation) medium
جدول/منحنى → تشبّع المواقع الفعالة
From the lesson
نعلم أنّ كل إنزيم يعمل على ركيزة واحدة محدّدة، ولا يقبل ركيزة إنزيم آخر. لكن كيف يتعرّف الإنزيم على ركيزته وسط جزيئات أخرى كثيرة في الوسط؟ تأمّل الشكل: أحد الجزيئين يقترب من الإنزيم، بينما يبقى الآخر بلا حركة.
The vocabulary
- موقع فعال (site actif)
- معقد إنزيم-ركيزة (complexe ES)
- التكامل المحفز (adaptation induite)
- السرعة الابتدائية Vi
- Vmax
What is not on the syllabus
- معادلة Michaelis-Menten الرياضية
- ثابت Km كحساب