Sciences naturelles · Catalyse enzymatique
Site actif, complexe ES & cinétique
كيف يتعرّف الإنزيم على ركيزته، ولماذا تبلغ سرعة التفاعل حدا أقصى
9 minutes
Le contenu académique est en arabe, comme au BAC et comme dans l’application.
Ce que le programme attend de toi
- الموقع الفعال (تكامل بنيوي)، التكامل المحفز (adaptation induite)
- معقد إنزيم-ركيزة (روابط ضعيفة)
- السرعة الابتدائية Vi وتشبّع الإنزيم (مستوى Vmax = تشبّع الإنزيم لا نفاد الركيزة)
- نماذج أنواع التفاعل الإنزيمي
- التثبيط التنافسي (نفس Vmax، انزياح المنحنى)
La méthode
- قراءة منحنى Vi مقابل [الركيزة] (شكل التشبّع)
- تأويل إعادة الانطلاق عند حقن ثانٍ (لا يُستهلك)
Les formules
- Vi = ΔP/Δt أو −ΔS/Δt
- عند التشبّع: Vi → Vmax (كل المواقع الفعالة مشغولة)
Les erreurs fréquentes
- تفسير المستوى بنفاد الركيزة بدل تشبّع الإنزيم
- إهمال مفهوم التكامل المحفز
Le type d’exercice qui tombe au BAC
-
cinétique glucose-oxydase (EXAO) moyen
منحنى O2 → سرعة + إعادة استعمال الإنزيم
-
Vi vs [S] (saturation) moyen
جدول/منحنى → تشبّع المواقع الفعالة
Extrait du cours
نعلم أنّ كل إنزيم يعمل على ركيزة واحدة محدّدة، ولا يقبل ركيزة إنزيم آخر. لكن كيف يتعرّف الإنزيم على ركيزته وسط جزيئات أخرى كثيرة في الوسط؟ تأمّل الشكل: أحد الجزيئين يقترب من الإنزيم، بينما يبقى الآخر بلا حركة.
Le vocabulaire
- موقع فعال (site actif)
- معقد إنزيم-ركيزة (complexe ES)
- التكامل المحفز (adaptation induite)
- السرعة الابتدائية Vi
- Vmax
Ce qui n’est pas au programme
- معادلة Michaelis-Menten الرياضية
- ثابت Km كحساب