علوم الطبيعة والحياة · التحفيز الإنزيمي
الموقع الفعال ومعقد إنزيم-ركيزة والحركية
كيف يتعرّف الإنزيم على ركيزته، ولماذا تبلغ سرعة التفاعل حدا أقصى
9 دقيقة
ما يطلبه منك البرنامج
- الموقع الفعال (تكامل بنيوي)، التكامل المحفز (adaptation induite)
- معقد إنزيم-ركيزة (روابط ضعيفة)
- السرعة الابتدائية Vi وتشبّع الإنزيم (مستوى Vmax = تشبّع الإنزيم لا نفاد الركيزة)
- نماذج أنواع التفاعل الإنزيمي
- التثبيط التنافسي (نفس Vmax، انزياح المنحنى)
الطريقة
- قراءة منحنى Vi مقابل [الركيزة] (شكل التشبّع)
- تأويل إعادة الانطلاق عند حقن ثانٍ (لا يُستهلك)
القوانين
- Vi = ΔP/Δt أو −ΔS/Δt
- عند التشبّع: Vi → Vmax (كل المواقع الفعالة مشغولة)
الأخطاء الشائعة
- تفسير المستوى بنفاد الركيزة بدل تشبّع الإنزيم
- إهمال مفهوم التكامل المحفز
نوع التمرين الذي يأتي في الباك
-
cinétique glucose-oxydase (EXAO) متوسط
منحنى O2 → سرعة + إعادة استعمال الإنزيم
-
Vi vs [S] (saturation) متوسط
جدول/منحنى → تشبّع المواقع الفعالة
من الدرس
نعلم أنّ كل إنزيم يعمل على ركيزة واحدة محدّدة، ولا يقبل ركيزة إنزيم آخر. لكن كيف يتعرّف الإنزيم على ركيزته وسط جزيئات أخرى كثيرة في الوسط؟ تأمّل الشكل: أحد الجزيئين يقترب من الإنزيم، بينما يبقى الآخر بلا حركة.
المصطلحات
- موقع فعال (site actif)
- معقد إنزيم-ركيزة (complexe ES)
- التكامل المحفز (adaptation induite)
- السرعة الابتدائية Vi
- Vmax
ما لا يدخل في البرنامج
- معادلة Michaelis-Menten الرياضية
- ثابت Km كحساب